De qué manera la IA predice la estructura de proteínas y anticipa cómo será la medicina del futuro

La Inteligencia Artificial forma parte de múltiples áreas y, como era de esperar, la ciencia no iba a quedar afuera. De hecho, John Jumper, Demis Hassabis y David Baker fueron los últimos galardonados con el premio Nobel de Química por el desarrollo de AlphaFold, una herramienta de IA que puede predecir estructuras proteicas con alta precisión. Desde la Agencia de Noticias Científicas de la UNQ consultamos a un especialista y te contamos cómo podría revolucionar la medicina del futuro.

Saber cómo es la estructura de una proteína desde su síntesis fue una ambición de la ciencia desde hace mucho tiempo. Las proteínas, cadenas de aminoácidos, se producen en el interior de las células y adoptan diferentes formas que afectan las reacciones químicas en las que participan. Al respecto, Mauricio Sica, investigador del Laboratorio de Inmunología Molecular del Centro Atómico Bariloche desanuda algunos interrogantes.

“Las células pueden ser comprendidas como un sistema de gran flujo de información”, comienza Sica. La información genética se almacena en el ADN, que luego ordena como serán las proteínas. Estas macromoléculas no son mas que secuencias de aminoácidos y es justamente esta secuencia la que indica como será su estructura tridimensional. Sica explica que, hasta el desarrollo de AlphaFold, no existía ningún método que permitiera predecir la estructura tridimensional.

Para poner en perspectiva los alcances de AlphaFold, Sica explica que desde hace 70 años los científicos desarrollan técnicas para determinar de manera experimental la estructura de las proteínas. Gracias a eso hoy se conocen más de 400 mil estructuras: “Si bien no podíamos predecir la estructura, conocíamos algunas de ellas gracias a experimentos”, aclara Sica. En el presente, gracias a la IA, se conocen cerca de 400 millones.

Aunque los métodos computacionales habían avanzado mucho, presentaban baja confiabilidad desde la comunidad científica, es decir, según refiere Sica, “se los utilizaba con ciertos recaudos”. Hasta que llegó AlphaFold y permitió predecir la estructura con un nivel de detalle y de confiabilidad inédito. “No diría que es infalible porque eso no se puede saber, pero tiene una confiabilidad altísima, a tal punto que hace que algunos científicos se pregunten si AlphaFold no reemplaza a los métodos experimentales. Esto es absolutamente disruptivo porque las estructuras se validan con experimentos”, señala Sica.

El futuro de AlphaFold

“Estas herramientas computacionales llegaron para quedarse porque van a cambiar la manera en que trabajan los grupos de investigación”, señala Sica. Y continúa: “Por un lado, hay muchas estructuras predichas que son accesibles para muchos grupos de investigación y no hace falta siquiera que usen Alphafold. Eso va a acelerar la toma de decisiones, desarrollar fármacos y avanzar en el conocimiento de los sistemas biológicos”. Saber cómo se comportan ciertas estructuras permitirá también fabricar proteínas que no existen en la naturaleza, pero que pueden ser poderosas herramientas terapéuticas en enfermedades como el cáncer.

“En nuestro grupo utilizamos AlphaFold porque la estructura de las proteínas con las que trabajamos no pudo ser determinada de manera experimental. Son proteínas de membrana y son complicadas para trabajar. En ese sentido, AlphaFold ilumina ese campo y es muy útil”, cuenta el científico. Además, el grupo liderado por Sica utiliza la herramienta de IA para predecir el detalle molecular de las interacciones proteínas, lo que les permite diseñar moléculas que intervengan sobre esas interacciones que puedan ser utilizadas como estrategias terapéuticas.

Según explica Sica, desde su desarrollo en 2021 hasta la actualidad AlphaFold ha evolucionado. No solo permite determinar la estructura sino también saber al detalle molecular como interaccionan entre ellas. Eso es vital para conocer el funcionamiento de los sistemas biológicos y para el desarrollo de estrategias terapéuticas novedosas.

El científico también ofrece una perspectiva para pensar. “Todos los avances hasta el momento fueron gracias que se conocía la estructura de 400 mil proteínas de manera experimental. En tan solo dos años, AlphaFold logró poner a disposición de los investigadores la estructura de 400 millones de proteínas. como se observa, eso permite avanzar mucho más rápido en los campos en que esa información era necesaria pero no estaba disponible”. Y sintetiza: “AlphaFold abre puertas que hasta hace unos años atrás eran difíciles de imaginar”.

Por Nadia Chiaramoni - Agencia de Noticias Científicas de la UNQ.